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L'architecture de la protéine prion est dévoilée
Derniére mise à jour le : 12/04/2004
| 29/11/2004 | L’architecture
de la protéine prion pathologique expérimentalement dévoilée et un nouveau
test de détection de l’ESB mis au point
. | |
| Grâce
à un anticorps produit par l'Institut National de la Recherche Agronomique,
une première information expérimentale sur la structure tridimensionnelle
de la protéine prion pathologique a été mise en évidence dans le cadre
d’une collaboration INRA-CNRS. Ces nouveaux résultats montrent que la
majeure partie de la protéine est conservée dans la forme pathologique
par rapport à la forme normale et que seule une région restreinte de la
molécule est affectée dans la forme pathologique. Cette région porte les
mutations déterminant la sensibilité à la tremblante des ovins. Le même
anticorps a également permis la mise au point d'un nouveau test rapide
de détection post mortem de la protéine prion grâce à un partenariat entre
l’INRA et l’Institut Pourquier. Ce test français vient d'être validé
au plan européen pour la détection de l'ESB le 17 novembre 2004.
. | ||
| Référence
de l'article: F.EGHIAIAN(2), J.GROSCLAUDE(1), S.LESCEU(3), P.DEBEY(4),
B.DOUBLET(2), E.TREGUER(2), H.REZAEI(2) andM.KNOSSOW(2).
Insight into the PrPC/PrPScconversion from the structures of antibody-bound ovine prionscrapie-susceptibility variants. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 101, 10254-10259, 13 juillet 2004. . | Un
trait caractéristique des maladies à prions est la modification structurale
d’une protéine de l’hôte : la protéine prion. Jusqu'à présent, seule
la structure de la protéine normale a été déterminée expérimentalement,
la structure de la protéine modifiée n’ayant pu être que suggérée ou modélisée.
. Le travail mené en commun par les chercheurs de l’INRA et les spécialistes de Biologie Structurale du CNRS s’est appuyé sur une approche originale. L’image de la molécule du prion a été déduite des analyses aux rayons X d’un cristal d'un complexe entre cette protéine et un fragment d'un anticorps spécifique fixé sur elle. . Or, ainsi que l’a démontré l’Institut Pourquier (associé à la publication), cet anticorps, produit par l'INRA s’est révélé particulièrement efficace pour reconnaître à la fois la forme normale des différents variants de la protéine prion ovine et la forme pathologique ovine. Ce qui permet d’affirmer que la région de la protéine reconnue par l’anticorps (ou épitope) est conservée dans la forme pathologique. La présence de cet épitopesuggère de plus que la structure des deux hélices majeures de la protéine est conservée. . La modification structurale caractéristique de la maladie ne concernerait par conséquent qu’une zone très limitée de la protéine, sur laquelle pourraientêtre ciblées des approches thérapeutiques. C’est précisément cette zone qui concentre chez l'espèce ovine les mutations influençant la sensibilité à la tremblante. . Ce résultat a pu être généralisé à plusieurs espèces de mammifères (primates compris) naturellement ou expérimentalement sensibles aux maladies à prions, aucun contre-exemple n'ayant été identifié à ce jour. . L'utilisation de cet anticorps a permis de mettre au point un nouveau test rapide et simple d'emploi pour la détection post mortem des maladies à prions sur le cerveau des animaux abattus. Ce test français, a vu le jour dans le cadre d’un partenariat entre l’INRA et l’Institut Pourquier. Il vient d’être validé le 17 novembre 2004 pour la détection de l’Encéphalite Spongiforme Bovine par l’EFSA (EuropeanFoodSafetyAgency) après avoir été soumis au double filtre de l’évaluation en laboratoire et des essais de terrain (ces derniers impliquant des analyses sur 200 échantillons positifs, 200 échantillons négatifs d’équarrissage autolysésou putréfiés et plus de 10 000 échantillons négatifs d'abattoir). La validation certifie que les performances de ce test sont au moins équivalentes à celles des tests déjà approuvés. . Deux objectifs ont donc pu être atteints de pair : répondre à une question fondamentale sur la dynamique conformationnellede la protéine prion, et, grâce au même outil, mettre au point un test de diagnostic des maladies à prions animales. . | |
| Source : INRA |
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